PROGRAMA MATERIA

PROGRAMA DE QUIMICA BIOLOGICA

FARMACIA – PLAN 1979

(Vigente desde 1981)

 

1. Introducción: La descripción e interpretación bioquímica de los fenómenos biológicos.

  • Aplicabilidad de las leyes físicas y químicas a los sistemas vivos.
  • Energética de las reacciones bioquímicas. Aplicaciones termodinámicas: equilibrio; energía libre.

2. Componentes químicos de los seres vivos y funciones que desempeñan.

  • Jerarquías de complejidad y organización molecular. Ultraestructura celular. Los ciclos biológicos de los elementos de la naturaleza.
  • Métodos de obtención y aislamiento de los componentes de los seres vivos. Fraccionamientos celulares, aislamiento y purificación de sustancias bioquímicas: principales métodos y principios en que se fundan: solubilidad, partición, adsorción, intercambio iónico, movilidad electroforética, tamaño molecular, afinidad específica. Métodos preparativos y analíticos. Ultramicrométodos.

3. El agua como componente fundamental de los sistemas biológicos.

  • Estructura y propiedades. Soluciones acuosas, ionización, pH y su influencia en las interacciones bioquímicas.

4. Aminoácidos, pépticos y proteínas.

  • Estructura y propiedades de los aminoácidos. Ionización. Análisis de mezclas de aminoácidos.
  • La unión peptídica. Propiedades. Síntesis química de uniones peptídicas; péptidos y proteínas.
  • Péptidos naturales.
  • Proteínas: propiedades generales, tamaño, composición. Estructura primaria: métodos de estudio, resultados y su significación biológica, genética y evolutiva. Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria: métodos de estudio y resultados. Su relación con la estructura primaria.
  • Estado dinámico de la estructura tridimensional de proteínas, fenómenos de asociación y disociación; desnaturalización. Unión de ligandos; modulación de la reactividad proteica por efectores. Modificación de la estructura covalente.
  • Clasificación funcional de las proteínas: ejemplos, estructura y función.

5. Enzimas.

  • Caracteres generales de la catálisis enzimática: métodos de estudio. Principios de cinética enzimática; modelos cinéticos. Modulación de los procesos enzimáticos: influencia del medio, activadores e inhibidores de distintos tipos. Regulación enzimática: alosterismo: modelos y ejemplos; modificaciones covalentes. Medición de enzimas: unidades.
  • Clasificación de las enzimas. Mecanismo de reacciones enzimáticas: ejemplos. Relaciones entre estructura y función.
  • Coenzimas y vitaminas: propiedades, reacciones en que intervienen.
  • Aplicaciones de la enzimología: las enzimas como reactivos químicos; relaciones entre la enzimología y la farmacología.

6. Introducción al metabolismo.

  • Principios y métodos de estudio. El estado dinámico de los constituyentes del organismo. La integración de los procesos y transformaciones bioquímicas. Areas del metabolismo, vías metabólicas y su regulación.

7 .Los procesos centrales del metabolismo energético. Las oxidaciones celulares y la generación de ATP.

  • La obtención de energía para el sostenimiento de los procesos endergónicos.
  • El ciclo de los ácidos tricarboxílicos y sus funciones. Reacciones y su regulación.
  • Oxidaciones bioquímicas, clasificación y estudio de los distintos tipos de reacciones, sus cofactores, enzimas y grupos prostéticos. Energética de reacciones redox.
  • Transporte de electrones al oxigeno
  • Fosforilacion oxidativa.
  • Integración física de estas funciones: las mitocondrias. Relaciones metabólicas con el citoplasma. Regulación. El estado energético de la célula.
  • Fotofosforilación: cloroplastos.

8. Compartimentación bioquímica. Membranas y fenómenos de transporte.

  • Naturaleza de las membranas biológicas: componentes, propiedades y estructura.
  • Transporte a través de membranas: energética de los procesos pasivos y activos. Caracterización de distintos tipos de transporte: difusional simple, facilitado, pasivo y activo; transporte acoplado a modificaciones químicas. Ejemplos en sistemas de eucariotes.

9. Hidratos de carbono y su metabolismo.

  • Estructura y propiedades de los principales mono- , oligo- y polisacáridos.
  • Utilización de los carbohidratos de la dieta.
  • Caminos metabólicos de utilización, interconversión y síntesis de azúcares: glicolisis y gluconeogénesis; vias de las pentosas y del gluconato; energética, regulación y su significado metabólico. Fijación forosintética de CO2 en azucares.
  • Biosíntesis de uniones glucosídicas. Síntesis y degradación de glucógeno y su regulación. Síntesis de polisacáridos, glucoproteínas y paredes celulares.

10. Lípidos y su metabolismo.

  • Lípidos: clasificación, constitución, estructura, propiedades, localización.
  • Utilización de lípidos de la dieta.
  • Lípidos de reserva y su metabolismo: mecanismos, energética y regulación. Utilización de triglicéridos y oxidación de ácidos grasos. Formación y destino de cuerpos cetónicos. Biosíntesis de ácidos grasos y triglicéridos. Acidos grasos esenciales. Prostaglandinas.
  • Degradación y biosíntesis de fosfátidos, esfingolípidos y glucolípidos.
  • Terpenoides y sus derivados; esteroides, biosíntesis y transformaciones.

11. Metabolismo nitrogenado.

  • Requerimientos y utilización de los compuestos nitrogenados alimentarios. Balance nitrogenado: factores que los determinan. Regulación.
  • Interconversiones de aminoácidos: transaminaciones. Degradación oxidativa de los aminoácidos. Metabolismo de restsos C1 . Excresión de N: formación de urea.
  • Biosíntesis de aminoácidos. Aminoácidos esenciales.
  • Derivados de los aminoácidos: aminas biógenas. Porfirinas: biosíntesis y degradación.

12. Nucleótidos y su metabolismo.

  • Constitución química. Mecanismos de degradación y excreción.Mecanismos de biosíntesis. Regulación.

13. Acidos nucleicos y nucleoproteínas.

  • Componentes de los ácidos nucleicos: estructura, propiedades físicas y químicas, tautomería. Estructura de los polinucleótidos.
  • Acidos nucleicos: clases, propiedades generales, componentes, localización, funciones. Estructura primaria: enzimas degradativas y su especificidad, estudio de secuencia de polinucleótidos.
  • ADN: caracterización, obtención, estructura en doble hélice, apareamiento de la estructura. Desnaturalización y renaturalización. Hibridación.
  • ARN: caracterización y obtención, localizaciones, tamaños moleculares, composición, secuencias nucleotídicas, estructura secundaria y terciaria. Polinucleótidos sintéticos.
  • Nucleoproteínas: cromatina, proteínas asociadas, estructura. Ribosomas: componentes, estructura y propiedades.
  • Virus: nociones generales de estructura.

14. Los ácidos nucleicos y la información genética.

  • El ADN, portador de la información genética. El modelo de Watson y Crick y sus propiedades funcionales: replicación; mutación: mecanismos moleculares. Relaciones de los fenómenos genéticos con la estructura, propiedades y alteraciones del ADN. Aspectos bioquímicos del intercambio de información genética. El ARN, material genético de algunos virus.

15. Replicación del ADN.

  • Replicación semiconservativa del ADN: su iniciación y dirección. Reacciones de la replicación: ADN polimerasas, elongación discontínua, enzimas y ARN accesorios. La membrana y el complejo de replicación. Inhibidores.
  • Sistemas que usan ARN como molde: ARN polimerasa y ADN polimerasa.

16. Trascripción del ADN.

  • Transcripción y síntesis de ARN. Las clases funcionales de ARN y sus diversas características metabólicas: vidas medias, sitios de síntesis. El ARN mensajero. Mecanismos de biosíntesis de ARN, observación y caracterización de los productos; enzimas y factores, reacciones y etapas del proceso. Modificaciones postranscripcionales: secuencias líderes, empalmado, maduración, y procesado. Inhibidores.
  • Sistemas que usan ARN como molde; ARN polimerasa, ADN polimerasa.

17. Traducción: la síntesis de proteínas y el código genético.

  • Componentes intervinientes en la síntesis de proteínas: ribosomas, ARN mensajero y otros factores. Construcción secuencial de las cadenas peptídicas. Identificación y energización de los aminoácidos: roles de la reacción de activación y los ARN de transferencia.
  • Iniciación de las cadenas peptídicas: componentes y su intervención secuencial. Elongación: ciclo de reacciones. Terminación. Procesamiento. Requerimientos energéticos.
  • La maquinaria de traducir: los polirribosomas y su ciclo; localización celular: citoplasma, retículo endoplásmico, mitocondrias y cloroplastos. Síntesis vectorial de las proteínas para su secreción. Regulación de la traducción. Inhibidores.
  • El código genético: su estructura de codones de tripletes; su descubrimiento. Iniciación y terminación. Caracteres generales del código: universalidad, degeneración y sus fundamentos químicos.

18. Regulación de la expresión genética.

  • Distintos niveles y jerarquías de regulación.
  • ADN molde: disponibilidad y accesibilidad; características.
  • Controles de trascripción (en procariotes) generalizados y específicos: operones y genes reguladores. Atenuación.
  • Controles en la traducción: factores de iniciación de la síntesis peptídica.
  • Controles de funcionalidad de las proteínas: modificaciones covalentes y su modulación alostérica por metabolitos.
  • Controles propios de eucariotes: compartimentación; ciclo celular; diferenciación celular; controles hormonales; morfogénesis.

.19. Interrelaciones entre células y entre tejidos.

  • Paredes celulares y reconocimiento entre células. Membranas y receptores: regulación hormonal. Integración y control de los procesos bioquímicos en el organismo.

BIBLIOGRAFÍA.

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