As proteínas são metabólitos primários presentes em todo os seres vivos. Elas podem diferir tanto em composição e seqüência de aminoácidos, quanto em constituintes não protéicos como metais, açúcares, etc. As plantas produzem uma grande diversidade de proteínas, o que torna difícil a classificação destas em grupos nitidamente distintos. Muitas vezes, elas são classificadas de acordo com sua solubilidade em albuminas (solúveis em água e soluções salinas), globinas (insolúveis em água, mas solúveis em soluções salinas), gluteínas (insolúveis em solventes neutros, mas solúveis em muitas diluições de ácidos e bases) e prolaminas (insolúveis em água, mas solúveis em 70-80% de etanol) (Robinson, 1991). Algumas albuminas são tóxicas, e muitas vezes denominadas toxalbuminas. Destas, as lectinas são as mais estudadas devido à propriedade que algumas delas apresentam de aglutinar eritrócitos in vitro.
As lectinas são, em geral, glicoproteínas de origens não imunes, que interagem especificamente com carboidratos levando à precipitação destes (Wang et al., 2000). É desta propriedade que resulta a capacidade de aglutinar especificamente eritrócitos e células cancerosas (Goodwin & Mercer, 1983). Elas estão localizadas em grandes concentrações nas sementes, mas podem também estar presentes em menor quantidade nas folhas, caules e raízes. Dentro das sementes as lectinas parecem estar localizadas no citoplasma dos cotilédones e nas células embrionárias. Acredita-se que as lectinas são sintetizadas nas folhas e imediatamente transferidas para as sementes em desenvolvimento, fato evidenciado pelo aumento da concentração de lectinas nas sementes em desenvolvimento que é paralelo a um rápido decréscimo de suas concentrações nas folhas maduras (Goodwin & Mercer, 1983). Elas apresentam no vegetal função de defesa contra invasões de insetos e fungos, além de mediarem a simbiose entre plantas leguminosas e bactérias fixadoras de nitrogênio (Wang et al., 2000).
A ricina e a abrina, proteínas extraídas respectivamente de Ricinus communis L. (Euphorbiaceae) e Abrus precatorius L. (Leguminosae), são as mais potentes fitotoxinas conhecidas. Ambas são associações de lectinas com proteínas inativadoras de ribossomos (RIPs, do inglês “ribosome-inactivating proteins”), e causam a morte celular por inibição da maquinaria protéica. As RIPs ocorrem freqüentemente em monômeros, sendo, neste estado, denominadas RIPs tipo I. Estas, apesar de inativar ribossomos e impedir síntese de proteínas, não são citotóxicas, pois não apresentam meios de entrar na célula eucariótica para obter seu substrato ribossomal. Para que as RIPs se tornem ativamente citotóxicas, elas precisam estar ligadas a lectinas para formar um heterodímero chamado RIP tipo II. Em todos os casos, as lectinas que se ligam às RIPs tipo I estão sendo descritas como lectinas galactose-ligadoras. Estas interagem com galactosídeos específicos da superfície celular, facilitando a entrada da RIP tipo I no citosol celular. Uma vez no citosol, esta proteína encontrará seu substrato ribossomal, e impedirá a maquinaria protéica, levando irremediavelmente a célula à morte (Lord et al., 1994).
A ingestão de vegetais que contenham RIPs tipo II causa a destruição das mucosas, especialmente a gastrintestinal, com conseqüente inflamação. Em seguida, observam-se intensas hemorragias no estômago e na parede intestinal (Ellenhorn & Barceloux, 1988).