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COMPOSICI�N QU�MICA
Las prote�nas son compuestos qu�micos muy
complejos que se encuentran en todas las c�lulas vivas: en la
sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
p�lenes. Hay ciertos elementos qu�micos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de prote�nas los contienen en diferentes
cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitr�geno,
as� como de ox�geno, hidr�geno y carbono. En la mayor parte de ellas
existe azufre, y en algunas f�sforo y hierro.
Las prote�nas son sustancias complejas, formadas por la uni�n de
ciertas sustancias m�s simples llamadas amino�cidos, que los
vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales
amoniacales del suelo. Los animales herb�voros reciben sus prote�nas
de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los
animales, pero las prote�nas de origen animal son de mayor valor
nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los amino�cidos
que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son
imprescindibles para la vida, y es en las prote�nas animales donde
�stas se encuentran en mayor cantidad.
El valor qu�mico (o "puntuaci�n qu�mica") de una
prote�na se define como el cociente entre los miligramos del
amino�cido limitante existentes por gramo de la prote�na en cuesti�n
y los miligramos del mismo amino�cido por gramo de una prote�na de
referencia. El amino�cido limitante es aquel en el que el d�ficit es
mayor comparado con la prote�na de referencia, es decir, aquel que,
una vez realizado el c�lculo, da un valor qu�mico mas bajo. La
"prote�na de referencia" es una prote�na te�rica definida por la FAO
con la composici�n adecuada para satisfacer correctamente las
necesidades proteicas. Se han fijado distintas prote�nas de
referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
amino�cidos esenciales son distintas. Las prote�nas de los cereales
son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las
de las leguminosas lo son en amino�cidos azufrados (metionina y
cisteina). Las prote�nas animales tienen en general composiciones
mas pr�ximas a la considerada ideal.
El valor qu�mico de una prote�na no tiene en
cuenta otros factores, como la digestibilidad de la prote�na o el
hecho de que algunos amino�cidos pueden estar en formas qu�micas no
utilizables.. Sin embargo, es el �nico f�cilmente medible. Los otros
par�metros utilizados para evaluar la calidad de una prote�na
(coeficiente de digestibilidad, valor biol�gico o utilizaci�n neta
de prote�na) se obtienen a partir de experimentos diet�ticos con
animales o con voluntarios humanos.
En disoluci�n acuosa, los amino�cidos muestran un
comportamiento anf�tero,
es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un �cido
liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2
captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como
�cido y base a la vez. En este caso los amino�cidos se ionizan
doblemente, apareciendo una forma dipolar i�nica llamada
zwitterion
CLASIFICACI�N Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organizaci�n de una prote�na viene definida
por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposici�n
de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de
la prote�na. Nos indica qu� aas. componen la cadena polipept�dica y
el orden en que dichos aas. se encuentran. La funci�n de una
prote�na depende de su secuencia y de la forma que �sta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposici�n de la
secuencia de amino�cidos en el espacio. Los aas., a medida que van
siendo enlazados durante la s�ntesis de prote�nas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposici�n espacial
estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-h�lice
la conformaci�n beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s�
misma la estructura primaria. Se debe a la formaci�n de enlaces de
hidr�geno entre el -C=O de un amino�cido y el -NH- del cuarto
amino�cido que le sigue.
En esta disposici�n los aas. no forman una h�lice sino una cadena
en forma de zigzag, denominada disposici�n en l�mina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o
fibro�na.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposici�n de la
estructura secundaria de un polip�ptido al plegarse sobre s� misma
originando una conformaci�n globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cu�l
ser� la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformaci�n globular facilita la
solubilidad en agua
y as� realizar funciones de
transporte ,
enzim�ticas
,
hormonales, etc.
Esta conformaci�n globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los
amino�cidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de amino�cidos que
tiene azufre.
los puentes de hidr�geno
los puentes el�ctricos
las interacciones hifr�fobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la uni�n , mediante enlaces d�biles (
no covalentes) de varias cadenas polipept�dicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipept�dicas recibe el nombre de prot�mero.
El n�mero de prot�meros var�a desde dos como en la
hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la c�psida del virus de la poliomielitis, que consta de
60 unidades prote�cas.
CLASIFICACI�N
Las prote�nas poseen veinte amino�cidos, los cuales se clasifican
en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina,
tript�fano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina,
metionina, ciste�na, cistina, lisina, arginina, histidina, �cido
asp�rtico y �cido glut�mico.
Seg�n su composici�n
pueden clasificarse en prote�nas "simples" y prote�nas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoprote�nas" son aquellas que al hidrolizarse
producen �nicamente amino�cidos, mientras que las "conjugadas" o
"Heteroprote�nas" son prote�nas que al hidrolizarse producen
tambi�n, adem�s de los amino�cidos, otros componentes org�nicos o
inorg�nicos. La porci�n no proteica de una prote�na conjugada se
denomina "grupo prost�tico". Las prote�nas cojugadas se
subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos
prost�ticos.
La siguiente tabla muestra la clasificaci�n completa.
CONJUGADAS
|
CONJUGADAS |
|
NOMBRE |
COMPONENTE NO PROTEICO |
|
Nucleoprote�nas |
�cidos
nucleicos |
|
Lipoprote�nas |
L�pidos |
|
Fosfoprote�nas |
Grupos
fosfato |
|
Metaloprote�nas |
Metales |
|
Glucoprote�nas |
Monosac�ridos |
Glucoprote�nas
Ribonucleasa
Mucoprote�nas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprote�nas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan l�pidos en la
sangre.
Nucleoprote�nas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprote�nas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan ox�geno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Ze�na (ma�z),gliadina (trigo), horde�na (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Alb�minas:Seroalb�mina (sangre), ovoalb�mina (huevo),
lactoalb�mina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Col�genos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epid�rmicas: pelos, u�as, plumas,
cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibro�nas: En hilos de seda, (ara�as, insectos)
Seg�n su conformaci�n
Se entiende como conformaci�n, la orientaci�n
tridimensional que adquieren los grupos caracter�sticos de una
mol�cula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de �stos
sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de prote�nas que
difieren en sus conformaciones caracter�sticas: "prote�nas
fibrosas" y "prote�nas globulares".
Las prote�nas fibrosas se constituyen por cadenas
polipept�dicas alineadas en forma paralela. Esta alineaci�n puede
producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan
sobre si mismas en grupos de varios haces formando una
"macro-fibra", como en el caso del col�geno de los tendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formaci�n de
l�minas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las prote�nas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que
son los principales soportes estructurales de los tejidos; son
insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general m�s
resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las prote�nas globulares son conformaciones de
cadenas polipept�dicas que se enrollan sobre si mismas en formas
intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una
macro-estructura de tipo esf�rico.
La mayor�a de estas prote�nas son solubles en
agua y por lo general desempe�an funciones de transporte en el
organismo. Las enzimas, cuyo papel es la cat�lisis de las reacciones
bioqu�micas, son prote�nas globulares.
Seg�n su funci�n
La diversidad en las funciones de las prote�nas en el organismo
es quiz� la m�s extensas que se pueda atribuir a una familia de
biomol�culas.
Enzimas: Son prote�nas cuya funci�n es la
"catalisis de las reacciones bioqu�micas". Algunas de stas
reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participaci�n de
verdaderos complejos multienzim�ticos. El poder catal�tico de las
enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacci�n, al
menos un mill�n de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las prote�nas globulares y
muchas de ellas son prote�nas conjugadas.
Prote�nas de transporte: Muchos iones y
mol�culas espec�ficas son transportados por prote�nas espec�ficas.
Por ejemplo, la hemoglobina transporta el ox�geno y una porci�n del
gas carb�nico desde y hacia los pulmones, respectivamente. En la
membrana mitocondrial se encuentra una serie de prote�nas que
trasportan electrones hasta el ox�geno en el proceso de respiraci�n
aer�bica.
Prote�nas del movimiento coordinado: El
m�sculo est� compuesto por una variedad de prote�nas fibrosas. Estas
tienen la capacidad de modificar su estructura en relaci�n con
cambios en el ambiente electroqu�mico que las rodea y producir a
nivel macro el efecto de una contracci�n muscular.
Prote�nas estructurales o de soporte: Las
prote�nas fibrosas como el col�geno y las a-queratinas constituyen
la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los
tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son prote�nas altamente
espec�ficas que tienen la capacidad de identificar sustancias
extra�as tale como los virus, las bacterias y las c�lulas de otros
organismos.
Proteoreceptores: Son prote�nas que
participan activamente en el proceso de recepci�n de los impulsos
nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los
bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Prote�nas represoras: son prote�nas que
participan en la regulaci�n de procesos metab�licos; las prote�nas
represoras son elementos importantes dentro del proceso de
transmisi�n de la informaci�n gen�tica en la bis�ntesis de otras
mol�culas.
FUNCIONES
Las prote�nas determinan la forma y la estructura
de las c�lulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
funciones de las prote�nas son espec�ficas de cada una de ellas y
permiten a las c�lulas mantener su integridad, defenderse de agentes
externos, reparar da�os, controlar y regular funciones, etc...Todas
las prote�nas realizan su funci�n de la misma manera: por uni�n
selectiva a mol�culas. Las prote�nas estructurales se agregan a
otras mol�culas de la misma prote�na para originar una estructura
mayor. Sin embargo, otras prote�nas se unen a mol�culas distintas:
los anticuerpos a los ant�genos espec�ficos, la hemoglobina al
ox�geno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la
expresi�n g�nica al ADN, las hormonas a sus receptores espec�ficos,
etc...
A continuaci�n se exponen algunos ejemplos de
prote�nas y las funciones que desempe�an:
Funci�n ESTRUCTURAL
-Algunas prote�nas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
act�an como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresi�n de los genes.
-Otras prote�nas confieren elasticidad y resistencia a �rganos y
tejidos:
El col�geno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo el�stico.
La queratina de la epidermis.
-Las ara�as y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar
las telas de ara�a y los capullos de seda, respectivamente.
Funci�n ENZIMATICA
-Las prote�nas con funci�n enzim�tica son las m�s numerosas y
especializadas. Act�an como biocatalizadores de las reacciones
qu�micas del metabolismo celular.
Funci�n HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y
el glucag�n (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hip�fisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotr�pica (que regula la s�ntesis de corticosteroides) o
la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funci�n REGULADORA
-Algunas prote�nas regulan la expresi�n de ciertos genes y otras
regulan la divisi�n celular (como la ciclina).
Funci�n HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osm�tico y act�an junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del
medio interno.
Funci�n DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas act�an como anticuerpos frente a posibles
ant�genos.
La trombina y el fibrin�geno contribuyen a la formaci�n de
co�gulos sangu�neos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Funci�n de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta ox�geno en la sangre de los
vertebrados.
La hemocianina transporta ox�geno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta ox�geno en los m�sculos.
Las lipoproteinas transportan l�pidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Funci�n CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables
de la contracci�n muscular.
La dineina est� relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.
Funci�n DE RESERVA
La ovoalb�mina de la clara de huevo, la gliadina del grano de
trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de
amino�cidos para el desarrollo del embri�n.
La lactoalb�mina de la leche.
METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos
normalmente, solamente una peque�a cantidad de componentes
individuales.
Agua , para compensar las p�rdidas producidas por la evaporaci�n,
sobre todo a trav�s de los pulmones, y como veh�culo en la
eliminaci�n de solutos a trav�s de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad
para compensar las p�rdidas por evaporaci�n y la otra mitad
eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy aumentadas
si aumentan las p�rdidas por el sudor. Los alimentos preparados
normalmente aportan algo mas de un
litro, el agua metab�lica (obtenida qu�micamente en la destrucci�n
de los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto de
litro y el resto se toma directamente como bebida.
Necesitamos energ�a para dos tipos de funciones: Mantenernos como un
organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La actividad de
mantenimiento se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de
actividades, como, la s�ntesis de prote�nas (que es la actividad que
mas energ�a consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el
transporte activo y la transmisi�n nerviosa (otro tanto) y los
latidos del coraz�n y la respiraci�n (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los
distintos organos. El cerebro consume el 20 % de la energia
utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en
peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que una
persona precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en
consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por
supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la
misma proporci�n de energia (el esqueleto y el tejido adiposo son
poco activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera
aproximaci�n, pueden considerarse las necesidades energ�ticas de una
persona no especialmente obesa como una funci�n de su peso. La
estimaci�n que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por
kilogramo de peso corporal y por hora.
Necesidades en funci�n de la actividad. Estas necesidades son muy
variables, en funci�n
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un peque�o
incremento de las necesidades correspondientes al metabolismo basal
y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha determinado
experimentalmente el gasto energ�tico de casi cualquier actividad
humana, utilizando como sistema de medida el consumo de ox�geno y la
producci�n de CO2. Los valores exactos dependen de las
caracter�sticas de la persona (peso sobre todo, pero tambi�n sexo y
edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del
consumo energ�tico seg�n la actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal,
trabajo domestico, conducir un tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Miner�a,jugar
al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar le�a,
Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los l�pidos o grasas,
adem�s de otras funciones org�nicas, act�an como combustible
productores de energia. Estos �ltimos tienen la tendencia de
acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos
de energ�a son menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las
grasas se queman muy lentamente en comparaci�n con los hidratos de
carbono, por lo que se dificulta su completa eliminaci�n o que se
metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La ex�gena
(alimentaci�n) y la End�gena (metabolismo).
DERIVADOS
Prote�nas citos�licas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de
prote�nas. En �l se distinguen:
las prote�nas fibrilares: son las que constituyen el
citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la
tubulina, la actina y sus prote�nas asociadas. Representan alrededor
de un 25% de las prote�nas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metab�licas de las neuronas.
Prote�nas citos�licas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el
citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas prote�nas se une a los
ribosomas. En relaci�n a estas prote�nas hay que considerar a otra
prote�na peque�a, la ubiquitina, que se une residuos de
lisina de las prote�na para su posterior degradaci�n.
Prote�nas nucleares y mitocondriales
Tambi�n se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al
n�cleo o a las mitocondrias, donde existen receptores espec�ficos a
los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de
traslocaci�n. El mecanismo por el que se incorporan las
prote�nas despu�s de su s�ntesis, es la importaci�n
post-transducci�n.
Hay dos categor�as de prote�nas de membranas:
1.- Las prote�nas integrales: se incluyen en este grupo
los receptores qu�micos de membrana (a neurotransmisores, a factores
de crecimiento). Ellas est�n incertadas o embebidas en la bicapa
lip�dica o est�n unidas covalentemente a otras mol�culas que s�
atraviesan la membrana. Una prote�na que atraviesa la membrana y que
ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es
designada como del tipo I. Las hay tambi�n del tipo II
que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las prote�nas perif�ricas: se ubican en el lado
citos�lico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que
hacen con los l�pidos de la membrana o con las colas citos�licas de
prote�nas integrales o con otras prote�nas perif�ricas (prote�na
b�sica de la mielina o complejos de prote�nas).
Las prote�nas de la membrana plasm�tica y las de secreci�n se
forman en los polirribosomas que se unen al ret�culo endoplasm�tico
rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza bas�fila (se
ti�en con colorantes b�sicos como el azul de toluidina, el violeta
de cresilo y el azul de metileno) que al microscopioi �ptico se han
identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las prote�nas
formadas en este sistema pasan al interior del ret�culo, ellas son
modificadas por procesos que se inician el ret�culo y que continuan
en el sistema de Golgi y a�n, posteriormente, en los organelos
finales a donde son destinadas (ves�culas de secreci�n).
Las prote�nas que son componentes de las membranas abandonan el
ret�culo en una variedad de ves�culas. Adem�s de las de secreci�n,
son muy importantes para las neuronas, las ves�culas sin�pticas. A
trav�s de ambos tipos de ves�culas las prote�nas son enviadas al
espacio extraneural por la v�a constitutiva o la v�a regulada.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentaci�n diaria al menos 0,8 gramos de
prote�nas por kg al d�a.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentaci�n mixta,
es decir mezclar prote�nas en cada comida. Esto es necesario para
constituir una adecuada estructura de ladrillos de las prote�nas,
conocidos como amino�cidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras prote�nas, raz�n
por la que debemos ingerir dicha cantidad.
Existen amino�cidos indispensables para la salud dado que el
organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (amino�cidos) se conocen como esenciales y
constituyen los factores limitantes para alcanzar la �ptima
nutrici�n proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina
(trigo) o triptofano y lisina (el ma�z).
Los l�cteos de vaca son deficitarios en metionina, ciste�na y hoy
semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tub�rculos (papas) y leguminosas (porotos
lentejas,etc) son deficitarias en ciste�na y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutrici�n provoca:
Reducci�n de la competencia inmune, vale decir la respuesta
espec�fica de anticuerpos y de gl�bulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce
considerablemente.
La restrici�n proteica reduce la s�ntesis del antioxidante y
protector m�s importante de nuestras c�lulas, el glutation. Su
deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores
amino�cidicos, el glutamato, la glicina y la ciste�na.
Su d�ficit reduce la capacidad de limpiar los productos de
desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales
Libres. Estos act�an prolongando el da�o a las c�lulas propias y de
paso aumentan el riesgo de un c�ncer, promovido por una infecci�n de
un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingesti�n de productos
qu�micos inductores o promotores de c�ncer, por ejemplo pesticidas,
toxinas de hongos, etc.
La falta de prote�na produce vulnerabilidad a las infecciones en
nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulm�n y en el
intestino delgado.
En ambos, la secreci�n continua de mucosidades permite un
verdadero barrido de las sustancias da�inas, entre ellos sustancias
potencialmente cancer�genas y tambi�n de microrganismos infecciosos
que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por az�cares y prote�nas (glucoprote�nas)
es de secreci�n constante y requiere del aporte de prote�nas
adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de
ciertos amino�cidos conocidos como ciste�na o treonina) el mucus
ser� pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa
ALIMENTOS Y SU ACCION
Las prote�nas, desde las humanas hasta las que forman las
bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas
combinaciones entre veinte
amino�cidos distintos, compuestos a su vez por
carbono,
hidr�geno, ox�geno,
nitr�geno y, a veces,
azufre. En la mol�cula proteica, estos amino�cidos se unen en
largas hileras (cadenas polipept�dicas) mantenidas por enlaces
pept�dicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y
carboxilo (COOH). El n�mero casi infinito de combinaciones en que se
unen los amino�cidos y las formas helicoidales y globulares en que
se arrollan las hileras o cadenas polipept�dicas, permiten explicar
la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempe�an en
los seres vivos.
Para sintetizar sus prote�nas esenciales, cada especie necesita
disponer de los veinte amino�cidos en ciertas proporciones. Mientras
que las plantas pueden fabricar sus amino�cidos a partir de
nitr�geno, di�xido de carbono y otros compuestos por medio de la
fotos�ntesis, casi todos los dem�s organismos s�lo pueden
sintetizar algunos. Los restantes, llamados amino�cidos esenciales,
deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su
dieta ocho amino�cidos esenciales para mantenerse sano:
leucina,
isoleucina,
lisina,
metionina,
fenilalanina,
treonina,
tript�fano y
valina. Todos ellos se encuentran en las prote�nas de las
semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en
lisina y tript�fano, los especialistas en
nutrici�n humana aconsejan complementar la dieta vegetal con
prote�nas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que
contienen todos los amino�cidos esenciales.
En general, en los pa�ses desarrollados se consumen prote�nas
animales en exceso, por lo que no existen carencias de estos
nutrientes esenciales en la dieta. El
kwashiorkor, que afecta a los ni�os del �frica tropical, es una
enfermedad por
malnutrici�n, principalmente infantil, generada por una
insuficiencia proteica grave. La ingesta de prote�nas recomendada
para los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al d�a; para
los ni�os y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento
r�pido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres,
respectivamente.
Las proteinas son de dif�cil asimilaci�n y no generan energ�a
inmediata. Su ingesta excesiva no est� excenta de riesgos y tampoco
es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es
decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus
tejidos. Para repararlos, debe ingerir un aporte mayor de prote�nas
(algo as� como el 15% de la raci�n cal�rica diaria) y sobre todo a
partir de alimentos con un valor biol�gico elevado. Ejemplos
adicionales a los ya se�alados son el at�n, quesos, lentejas,
pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en monta�a se ingieren muy pocas proteinas, o nada,
debido en parte porque los alimentos que las proveen son de dif�cil
transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y de r�pida
descomposici�n (carnes).
Principales fuentes de prote�nas:
Cereales (arroz, avena, ma�z, trigo, etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
L�cteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (s�samo, maravilla, nueces, almendras,
man�, etc..)
PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las prote�nas d ependen de la
estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los
amino�cidos que se disponen en su superficie, que son los que
constituyen el centro activo; tambi�n de los amino�cidos que se
disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a
la prote�na.
Cada prote�na tiene una conformaci�n seg�n su
estructura primaria. As�, un peque�o cambio en la secuencia de
amino�cidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria,
terciaria, y por tanto p�rdida de la actividad biol�gica.
Solubilidad
Las prote�nas globulares son solubles en agua,
debido a que sus radicales polares o hidr�filos se sit�an hacia el
exterior, formando puentes de hidr�geno con el agua, constituyendo
una capa de solvataci�n. Esta solubilidad var�a dependiendo del
tama�o, de la forma, de la disposici�n de los radicales y del pH.
Desnaturalizaci�n
P�rdida de la estructura tridimensional o
conformaci�n, y por tanto tambi�n de la actividad biol�gica. Se
produce al variar la temperatura, presi�n, pH, electronegatividad,
etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidr�geno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las prote�nas se
convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son
suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es m�s dr�stico, es
irreversible.
S�NTESIS DE LAS PROTEINAS
Las instrucciones para la s�ntesis de las
prote�nas est�n codificadas en el ADN del n�cleo. Sin embargo el ADN
no act�a directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se
encuentra en las c�lulas, una peque�a parte en el n�cleo y,
alrededor del 90% en el citoplasma. La s�ntesis de las prote�nas
ocurre como sigue:
El ADN del n�cleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una
banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del n�cleo, sale a trav�s de
los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se
adhiere a un ribosoma. All� ser� le�do y descifrado el c�digo o
mensaje codificado que trae del ADN del n�cleo.
El ARN de transferencia selecciona un amino�cido espec�fico y lo
transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. All�
engancha otros amino�cidos de acuerdo a la informaci�n codificada, y
forma un polip�ptido. Varias cadenas de polip�ptidos se unen y
constituyen las prote�nas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de uni�n o combinaci�n se hacen a
trav�s de los tripletes nucle�tidos del ARN de transferencia y del
ARN mensajero. Adem�s los ribosomas se mueven a lo largo del ARN
mensajero, el cual determina qu� amino�cidos van a ser utilizados y
su secuencia en la cadena de polip�ptidos. El ARN ribos�mico,
diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce,
interviene tambi�n en el acoplamiento de amino�cidos en la cadena
proteica.
Las prote�nas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente
ser�n utilizadas por las c�lulas. Igualmente el ARN de
transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "le�do" se
libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares
o le�do por uno o m�s ribosomas.
La s�ntesis de las prote�nas comienza por consiguiente en el n�cleo,
ya que all� el ADN tiene la informaci�n, pero se efect�a en el
citoplasma a nivel de los ribosomas.
Transcripci�n del mensaje gen�tico del ADN al ARN.
La bios�ntesis de las prote�nas comienza cuando
un cord�n de ARNm, con la ayuda de ciertas enzimas, se forma frente
a un segmento de uno de los cordones de la h�lice del ADN. (Las
micrograf�as electr�nicas indican que el ADN se desenrolla un poco
para permitir la s�ntesis del ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cord�n del ADN de acuerdo con la
misma regla del apareamiento de las bases que regula la formaci�n de
un cord�n de ADN, excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a
la timina. Debido al mecanismo de copia, el cord�n del ARNm, cuando
se ha completado lleva una transcripci�n fiel del mensaje del ADN.
Entonces el cord�n de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se
encuentran los amino�cidos, enzimas especiales, mol�culas de ATP,
ribosomas y mol�culas de ARN de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la mol�cula de ARN se une a un ribosoma.
Cada tipo de ARNt engancha por un extremo a un amino�cido particular
y cada uno de estos enganches implica una enzima especial y una
mol�cula de ATP.
En el punto en el que la mol�cula de ARNm toca al ribosoma, una
mol�cula de ARNt, remolcando a su amino�cido particular, se sit�a en
posici�n inicial.
A medida que el cord�n de ARNm se desplaza a lo
largo del ribosoma, se sit�a en su lugar la siguiente mol�cula de
ARNt con su amino�cido. En este punto, la primera mol�cula de ARNt
se desengancha de la mol�cula de ARNm. El ARN mensajero parece tener
una vida mucho m�s breve, al menos en Escherichia coli. La duraci�n
promedio de una mol�cula de ARNm en E. Coli. es de dos minutos,
aunque en otro tipo de c�lulas puede ser m�s larga. Esto significa
que en E. Coli. la producci�n continua de una prote�na requiere una
producci�n constante de las mol�culas de ARNm apropiadas. De esta
manera los cromosomas bacterianos mantienen un control muy r�gido de
las actividades celulares, evitando la producci�n de prote�nas
anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la mol�cula
de ARNm.
Anita Terfloth
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