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" Les prions sont des pathogènes infectieux qui diffèrent des bactéries, champignons, virus, viroïdes. Ils ne contiennent pas d’acides nucléiques et sont formés essentiellement de particules d’une protéine, la PrPsc, qui est une forme insoluble et résistante aux protéases et qui est dérivée de la protéine cellulaire normale - la PrPc - laquelle est rapidement dégradée par les protéases... Le prion est... responsable de maladies chez divers animaux. La "scrapie" ou "tremblante" des moutons et chèvres sévit en Europe depuis au moins 1732; elle affecte aujourd’hui les cinq continents. Le premier cas d’encéphalopathie spongiforme bovine ou maladie de la "vache folle" a été signalé en 1986 chez un bovidé d’origine africaine qui séjournait dans un zoo anglais; aujourd’hui près de 30% du cheptel anglais est contaminé. L’encéphalopathie spongiforme a été également décrite chez le vison, le cerf, l’élan et les félins. Toutes ces pathologies résultaient de l’ingestion de produits originaires de sujets infectés... Dans tous les cas, le prion est transmissible à l’animal... Le rôle de la protéine normale - PrP - se pose donc; on lui attribue aujourd’hui une fonction dans la transmission synaptique, les neurones de l’hippocampe des animaux dépourvus de PrP répondant mal à l’inhibition par le GABA..." "Les deux isoformes, la protéine cellulaire (normale) et la protéine du prion pathologique ont une composition identique. La PrPSc est synthétisée à partir de l’isoforme normale PrPc, et en dérive par un processus post-traductionnel [16, 27]. Les deux protéines sont codées par le même gène [28, 29]. Il a été montré que dans les cellules infectées, le taux de mRNA correspondant à la protéine normale PrP n’est pas augmenté. De plus, la phase entière de lecture ouverte du gène de la PrP de souris est contenue dans un seul exon; on ne peut donc évoquer une différence d’épissage." ( Université du Quai d'Orsay; tous droits réservés.) Le prion est une molécule pathogène qui dérive de l'altération d'une molécule physiologique ou normale, la PrPc qui agit de concert avec le GABA dans la transmision postsypnaptique. Les deux molécules originelles, la PrPc, la molécule normale, et la PrPsc, la molécule altérée ou pathologique à l'origine du prion, sont deux isomères ("isoformes") de la même molécule, la PrP. Le prion est normalement classé avec les virus et est le numéro 59 dans la classification des virus dans The Big Picturre Book of Viruses by Garry Lab. Le processus de formation du prion, i.e., de la protéine pathologique, est post-traductionel et, donc, provient de la dégéneration de la protéine normale qui est, dès lors, devenue plus fragile. |