단백질 분자의 구조 (The structure of Protein molecules)

(1) 특징

1) 1960년대에 이르러서 밝혀지기 시작하였다.
2) 1차,2차,3차,4차 구조로 나뉘어 진다.
3) 단백질의 1차 구조
A. 폴리펩티드 사슬을 구성하고 있는 아미노산의 배열순서를 나타낸다.
B. 단백질의 고차구조와 기능에 대한 이해를 제공해 주는 역할을 한다.
C. 아미노산의 배열과 이 황화 결합의 위치를 의미한다.
4) 단백질의 2차 구조
A. 직선으로 연결된 아미노산들의 3차원적인 입체관계를 나타낸다.
B. 알파-나선과 베타-판상 구조로 나뉘어 진다.
C. 근접한 아미노산간의 공간적 관계를 나타낸다.
5) 단백질의 3차 구조
A. 삼차원적인 구조와 생물학적으로 활성을 갖는 구조를 갖는 입체 구조를 나타낸다.
B. 폴리펩티드 사슬 전체의 3차원적인 콘포메이션을 나타낸다.
C. 200개 이상의 아미노산으로 구성된 3차 구조의 단백질은 도메인 또는 서브 유닛으로 구성되어져 있다.
6) 단백질의 4차 구조
A. 몇 개의 소단위의 단백질들이 비공유 결합이나 공유결합(disulfide) 등으로 연결되어 있는 구조이다.
B. 효소 복합체와 같이 단단히 회합해 있는 복수의 폴리펩티드 사슬의 공간적인 관계를 의미한다.
C. 올리고머 단백질의 서브유닛간이나 거대집합체를 형성하는 단백질의 상호작용을 의미한다.
D. 하나의 서브유닛에 대한 산소의 결합은 다음의 산소의 결합을 촉진시킨 후 S자 결합곡선을 이룬다.
7) 단백질의 공유결합에 의한 골격 구조는 수 많은 독립된 결합으로 이루어져 있다.
8) 단백질의 구조는 다수의 약한 결합에 의해서 안정화 되어 있다.
9) 가용성 단백질의 구상의형을 유지하는데는 소수성결합이 크게 기여하며, 그 외 수소결합과 이온결합도 기여하고 있다.

(2) 단백질의 3차원 구조

1) 폴리펩티드 사슬 전체의 3차원적인 콘포메이션을 나타낸다.
2) 아미노산배열에 의해 그 구조가 결정된다.
3) 단백질의 기능은 3차 구조에 의해 결정되어 진다.
4) 단백질의 3차원 구조는 한 단백질에 있어 거의 유일하다고 할 수 있다.
5) 단백질의 특유한 3차원 구조를 안정시키는 힘은 비공유 결합적인 상호작용의 결과이다.
6) 단백질의 3차 구조는 복잡하지만 몇 가지 유형으로 분류할 수 있다.
7) 폴리펩티드 사슬은 접힘의 패턴 또는 여러 다른 패턴에 의해 급속하게 안정된 3차 구조의 상태를 이룬다.
8) 3차 구조를 형성하는 패턴은 반복해서 나타난다.
9) 단백질 분자의 안정성과 기능성의 유연성을 나타나게 한다.
10) 특징적인 구조들
A. 바렐구조
a. (8개의 베타 구조가 원형으로 배치되고, 베타 구조가 인접한 베타 구조와 알파 헬릭스에 의해서 연결되는 구조) 가 있다.
b. 다수의 효소에서 발견되어 진다.
B. 4개의 헬릭스 꾸러미로 이루어진 구조
a. 4개의 헬릭스가 3개의 펩티드 루프로 연결된 구조이다.
b. 각 헬릭스가 중심부에 포켓을 형성함으로 조금 기울어진 형태를 나타낸다.
c. 중심부는 생리적 기능을 위한 금속 및 다른 보조인자와의 결합부위를 가지고 있다.
C. 베타 구조가 안정한 중심 핵을 가지고 있는 새들 모양의 콘포메이션
a. 몇 개의 알파 헬릭스 구조로 둘러싸여 있다.
b. 다수의 효소에서 볼 수 있는 구조이다.
c. 기질 결합부위가 여러 위치에 있다.
D. 베타 구조를 샌드위치와 같이 겹쳐진 형
a. 평면적인 소수성분자의 결합부위가 된다.
b. 단백질 분자가 3차원적 입체배치를 하고 있는 구조를 의미한다.
c. 구상 단백질에서 나타나는 구조이다.
d. 2차 구조의 폴리펩티드가 여러 번 접힘으로서 형성되는 구조이다.
11) 단백질의 접힘은 프롤린, 트레오닌, 세린, 글리신 같은 굴곡 점(band)을 만드는 아미노산 잔기의 수와 존재 위치에 따라 형태가 다르게 나타난다.
12) 3차 구조는 열역학적으로 안정하지만 딱딱한 구조는 아니다.
13) 구상단백질의 3차 구조는 어느 정도 유동성을 가진다.
14) 단백질 3차 구조의 접힘은 급속하게 이루어진다.
A. 3차 구조의 형태적 특징들
a. 베타-콘포메이션의 오른쪽 감기로 뒤틀리는 현상
b. 베타-바렐 구조
c. 새들 구조
d. 소수성 잔기를 구조적으로 매몰시키는 베타-알파-베타 루프구조
B. 단백질의 접힘을 촉진하는 단백질들
a. 종류
- 폴리펩티드 사슬 결합단백질
- 분자적 샤프론
b. 기능
- 폴리펩티드 사슬에 결합해서 약한 상호작용 들을 유발시키는 곁 사슬끼리의 비특이적 응집을 방지한다.
- 다수의 폴리펩티드 사슬로부터 보다 더 큰 구조로의 집합을 유도 시킨다.

(3) 단백질의 종류

1) 섬유상 단백질
A. 구조 유지의 역할을 수행한다.
B. 단순히 반복되는 구조를 가지고 있다.
C. 주요한 두 가지 2차 구조가 존재한다.
D. 알파헬릭스와 베타 판상 구조
E. 펩티드 골격 중 아미드 기의 질소 원자와 카르보닐 기의 산소 원자 사이의 수소결합에 의해 이루어 진다.
F. 케라틴과 콜라겐 등이 여기에 속한다.
G. 엘라스틴의 구조는 신축성을 가진다.
2) 구상 단백질
A. 3차 구조가 매우 복잡하게 나타나는 구조이다.
B. 여러 가지 타입의 2차 구조를 하나의 폴리펩타이드 사슬 내에 가지고 있다.
C. X선 해석을 통해 최초로 결정된 구상 단백질은 미오글로빈이다.
a. X선 해석
- 알파 헬릭스의 존재를 증명해 냈다.
- 소수성 아미노산이 단백질 내부에 존재한다는 것을 증명해 냈다.
- 구상 단백질은 조밀한 구조임을 증명해 냈다.
- 다른 단백질들은 각기 다른 3차 구조를 가지고 있다는 것을 증명해 냈다.

(4) 단백질의 변성

1) 단백질 3차 구조는 약한 상호작용을 깨는 처리를 하여 구조가 파괴된 것을 의미한다.
2) 단백질의 활성이 제거된다.
3) 단백질의 기능은 구조와 연관성이 있다는 것을 나타내 준다.
4) 구상 단백질의 접힘에 관여하는 성질들
5) 2차 구조가 형성된 후 그들 사이의 회합작용
6) 소수성의 아미노산 곁 사슬을 단백질의 내부로 밀어넣어 물로부터 격리시키려는 작용
7) 될수있는데로 많은 수소결합과 이온결합을 형성하려는 작용

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