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(1) 특성
1) 어원은 희랍어의 " PROTEIOS "에서 유래되었으며 뜻은 '최초' '중요한 것' 이라는 의미를 나타낸다.
2) 탄수화물,
지방과 함께 생명체의 주영양원 이다.
3) 생체의 기본 구성물질(인체 건조중량 중 절반차지), 생리활성 물질로 작용한다.
4) 질소를
함유한 22종의 아미노산으로 구성된 생체 고분자 물질이다.
5) 동물이나 사람은 음식물을 섭취함으로써 질소성분을 섭취하고 체내 단백질을
합성할 수 있다.
6) 8~18종의 아미노산(주요 구성원소 : C. H. O. N)으로 구성되어 있으며, 또한 아미노산들은 펩타이드
결합으로 연결되어 있다.
7) 생체 내에서 체 조직 구성, 효소, 저장, 수송, 운동, 독소 호르몬, 항체, 촉매, 근육구성 등 다양한
기능을 한다.
8) 유전자 정보에 따라서 세포내의 ribosome에서 합성된다.
9) 체내에 흡수되어 위에서 단백질 가수분해 효소인
펩신에 의해 펩티드 또는 아미노산으로 분해된 후 섭취된다.
10) 간과 근육에서 거의 대부분 대사가 일어난다.
11) 유기용매에는
거의 녹지 않는다.
12) 결핍되면 근육량 감소, 혈당강하, 무기력, 소화기, 피부, 신경계통 등에 장애가 나타난다.
(2) 구조의 특징
1) 아미노산의 배열에 따라서 결정된다.
(3) 구조의 종류
1) 1차 구조
A. 아미노산들이 펩타이드 결합으로 긴 사슬구조를 이룬 것이다.
2) 2차 구조
A. 펩타이드 사슬이
입체적으로 알파 -helix(나선구조) 와 베타 -sheet(병풍구조) 가 일정하게 반복적으로 나타나는 구조를 이룬 것이다.
3) 3차
구조
A. 2차 구조들이 서로 떨어져 있는 아미노산사이의 수소결합, 소수성결합, 이온결합 , disulfide 결합에 의해
구성된다.
B. 이러한 결합들이 더욱더 복잡하게 얽혀 입체구조(둥근 입체구조)를 이룬 것이다.
4) 4차 구조
A. 3차 구조를
이룬 펩타이드 중합체 들이 정전기적 힘에 의해 모인다.
B. 2개 내지 그 이상의 중합체가 모여 보다 복잡한 중합체(여기서 비로서 생물학적
기능들이 나타난다. )를 이룬 것이다.
(4) 단백질의 종류
1) 체내 합성여부에 따른 분류
A. 필수 아미노산
a. 체내에서 합성되지 못하므로 반드시 음식으로 섭취해야 얻을 수
있다.
- (예 :아미노산, 이소류신, 류신, 리신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린, 히스티딘)
B. 비필수
아미노산
a. 필수 아미노산을 제외한 나머지 아미노산을 말하며 체내 합성이 가능해서 꼭 식품으로 섭취하지 않아도 된다.
2) 구조에
따른 분류
A. 섬유상 단백질
a. 길게 뻗은 3차원 구조로 생물체의 물리적 형태를 유지한다.
b. 세포 외 단백질로는 콜라겐
(인대, 힘줄, 근육의 외피 형성), 엘라스틴 (귀, 피부등의 신축성에 기여한다.) 이 있다.
c. 세포 내 단백질로는 케라틴이 있으며
피부의 바깥 층이나 손톱, 새의 깃, 동물의 뿔 등 단단한 피부 층을 이룬다.
B. 구상 단백질
a. 용해성을 가진 단백질로서 효소
, 글로불린, 알부민, 헤모글로빈 등이 있다.
3) 화학적 성질에 따른 분류
A. 단순 단백질
a. 가수분해
-아미노산
+ 유도체 ( 알부민, 글로불린, 글루텔린, 프롤라민 등이다.)
B. 복합 단백질
a. 단순 단백질이외의 물질들이 결합해 있다.(
핵단백질 , 당단백질, 인단백질, 색소단백질 등이다.)
C. 유도 단백질
a. 단백질이 가수분해 되는 동안의 중간
생성체로(프로테오스, 펩톤, 다이펩티드, 트라이펩티드 등이다.)
4) 영양적 중요도에 따른 분류
A. 완전 단백질
a. 생체의
성장에 관여하며 , 필수아미노산이 다량으로 함유된 것이다.
B. 부분 불완전 단백질
a. 성장에는 효과가 없으며 체중유지에 관여하는
단백질이다.
C.불완전 단백질
a. 성장이나 체중유지에 아무런 효과가 없을 뿐 아니라 성장을 지연시키고 체중을 감소시킨다.
(5) 단백질의 변성
1) 단백질 변성을 가져오는 요인들
A. 높은 열
B. 강한 산성물질
C. 자외선 (uv)
D. 알코올 류
E.
강한 기계적 작용이나 소리
F. 중금속류
2) 변성된 단백질의 특징
A. 복잡하게 입체적인 구조에서 1차원적인 선형으로
변한다.
B. 소화효소의 작용을 더 쉽게 받게 된다.
C. 단백질 본래의 기능을 잃게 된다.
(6) 단백질의 대사
1) 단백질이 합성되고 분해되는 동화 , 이화 과정을 말한다.
2) 단백질 대사는 호르몬이나 신체의 상태, 질병, 반응기질의 양에
따라서 달라진다.
A. 에너지원이 충분할 때
a. 미생물은 아미노산을 단백질 합성에 사용한다.
B. 에너지원이 불충분할
때
a. 아미노산은 에너지원으로 사용되어진다.
3) 아미노산 분해와 생성 과정
A. 아미노산 분해과정
a. 아미노산의 탈
아미노 작용
- 산화적 탈 아미노 반응 : 일부 아미노산은 아미노기가 산화되어 아미노산으로 된 후 가수분해 된 뒤 탈 아미노 반응이
일어난다.( 예 : glycine, serine, threonine)
- 비산화적 탈 아미노 반응 : 아미노산에 pyridoxal
phosphate를 보 효소로 하는 탈수효소가 작용할 때 일어난다.
- 불포화적 탈 아미노 반응 : histidine ,
aspartate에 ammonialase가 작용 시 일어난다.
- 가수분해 적 탈 아미노 반응 : glutamine ,
asparagine에 아미노산 가수분해가 작용 할 때 일어난다.
- purine nucleotide 회로에 의한 glutamate의 탈
아미노 반응
- 근육이나 뇌에서 일어난다.
ㄱ. AMP 가 세포질에 존재하는 adenylate deaminase에 의해 IMP로
된다.
ㄴ. 이 반응과 함께 glutamate는 a-ketoglutate로 된다.
- 아미노기 전이반응 : transaminase
의 보효소인 pyridoxal phosphate 의존성 반응이다.
ㄱ. Pyridoxal phosphate
● 아미노산 대사에서
보효소로서 작용한다.
● 아미노기 전이 , 탈 탄산, 라세미화 반응에 관여한다.
b. 암모니아 반응: 탈 아미노 반응에 의해 생성된
암모니아분해 반응이다. (암모니아는 뇌에 강한 독성을 나타낸다.)
- 산아미드의 반응: 암모니아를 무독화 시키는
반응이다.(glutamine synthetase 관여)
- 요소회로: 간세포에서 일어나며 요소를 합성하는 반응이다.(이 반응에 이상이
생기면 혈액 중에 암모니아가 증가하여 정신적 장애 및 사망을 초래하기도 한다.)
- Creatine 합성
ㄱ. 글라이신, 알지닌,
메티오닌으로부터 합성된다.
ㄴ. 근육수축의 에너지원으로 사용된다.
ㄷ. 근육이나 요 중에 함유되어 있다.
ㄹ. 배설은
근육조직의 양과 활동에 관계가 있다.
- 알파 -케토산에서 아미노산의 생성
ㄱ. 간에서는 알파 -ketoglutarate 에서
glutamate를 생성한다.
ㄴ. 미토콘드리아에서 암모니아와 알파 -케토산과 반응하여 새로운 아미노산을 생성한다.
ㄷ. 근육에서는
pyruvate과 반응하여 alanine을 생성한 후 간장으로 운반한다.
- 직접 배설
ㄱ. 신장에서 일어난다.
ㄴ.
아미노산의 탈 아미노 반응으로 암모니아를 생성하여 직접배설 한다.
c. 아미노산의 탈 탄산반응
- phenolamine 류 :
phenylethylamine, phenylethanolamine, cresole,phenol, 등이 생성된다.
-
catecholamine 류: dopamine, norepinephrine, epinephrine 등이 생성된다.
- indole
amine 류 : tryptamine, skatole, indole 등이 생성된다.
- imidazole amine 류 :
histamine 이 생성된다.
- polyamine 류 : putrescine 이 생성되며, spermidine과 spermine 합성에
이용된다.
- 아미노산 류 : b-alanine , Y-aminobutyrate, hypotaurine, mercaptane 등이 생성
된다.
d. 아미노산 탄소골격의 분해
- 대사를 위해 당질이나 지질대사경로로 들어간다.
- 직접 TCA회로의 대사 중간 체로
연소 된다.
- 당 신생합성경로를 거쳐서 포도당으로 합성된다.
- 각각의 아미노산을 당원성 아미노산과 케톤성 아미노산으로 분류할 수
있다.
ㄱ. 당원성 아미노산: 대사에 의해 TCA회로의 일부와 당 신생합성과정을 거쳐 glucose 나 glycogen으로 전환되는
아미노산
ㄴ. 케톤성 아미노산 : 대사에 의해 지질대사경로에 합류하는 아미노산
e. 아미노산의 생 합성: 비필수 아미노산은 생체 내
합성이 가능하다.
- 해당 또는 TCA회로에 의한 합성 : Aspartate, glutamate, alanine , serine
-
필수 아미노산으로부터의 합성: tyrosine, cystein.
- purine신생합성경로를 거쳐 imidazole glycerol
phosphate를 형성하여 아미노산을 합성 (histidine :미생물인 경우만 가능하다.)
4) 아미노산 대사과정 이상으로 인한
질병
A. 페닐케톤증
a. 증상 : 정신발달 지체 , 신경증상 (간질, 소두 증)
b. 피부, 모발, 홍채 색소침착 저하
c. 일광 홍반 생성
d. 소변과 땀에서 악취가 난다.
B. 선천성 티로신혈증
a. 증상: 황달, 간비종, 복수 등으로
사망하게 된다. (급성)
b. 소아기 발육불량, 결절성 간경변, 간암을 일으키게 된다.(만성)
C. 알캅톤뇨증
a. 증상 :
별다른 증상이 없는 경우도 있다.
b. 만성 환자인 경우는 조직갈변증과 관절염 증후를 일으키게 된다.
D. Tyrosinase 음성
안피부백비증
a. 증상 : 눈이나 피부, 머리털의 멜라닌 색소 감소 및 소실이 일어난다.
b. 백발, 피부 홍조, 피부암 발생률의
증가
c. 안구진탕, 광선공포증
d. 시력 감소 등이 일어난다.
(7) 단백질의 기능
1) 체 성분을 합성하는 역할을 한다.
2) 산성과 알칼리성을 조절한다.
3) 체액의 균형을 유지시킨다.
4) 호르몬과
효소를 형성한다.
5) 항체 형성을 통해 면역기능을 한다.
6) 신경전달 물질의 전구체로 작용한다.
7) 포도당을
생성한다.
8) 에너지 공급원으로 작용한다.
(8) 단백질과 영양
1) 주요 단백질 식품
A. 닭고기, 돼지고기 등 육류
B. 버터 , 치즈, 우유 등의 유제품
C. 정어리, 연어, 등의
어류 식품
D. 달걀 등의 알 식품
E. 대두, 강낭콩 등의 식물성 콩 식품
F. 두부 , 두유 등 콩을 가공한 식품
(9) 단백질 결핍과 그에 대한 질병
1) 신체 성장 장애를 초래한다.
2) 체중 저하와 피하지방층의 감소를 초래한다.
3) 근육량의 감소를 초래하며, 근력 약화를
초래한다.
4) 빈혈, 부종, 저혈압 등을 초래한다.
(10) 아미노산과 단백질의 분석
1) ninhydrin 반응
A. 아미노산과 ninhydrin의 가열반응 (청자색의 색소 형성)을 이용한다.
2)
kjeldahl법
A. 단백질내의 일정한 질소함량을 기준으로 질소함량을 정량 하여 단백질량을 구하는 방법이다.
3)
biuret법
A. 알칼리성 수용액 내에서 2가 구리이온과 biuret의 착 화합물(적자색을 형성)을 형성한다.
B. 이러한
발색반응을 이용해서 단백질정량에 이용한다.
4) phenol법
A. folin 시약을 이용한 정량 법이다.
5) 자외선 흡수
spectrum을 이용하는 법
A. 특정 단백질이 280nm부근의 파장자외선을 흡수하는 성질을 이용한 단백질 농도 산출
법이다.
6) Lowry 법
A. biuret법과 phenol법을 합성한 방법이다.
(11) 단백질의 정제
1) 추출 및 가용화
A. 조직이나 세포를 기계적으로 파쇄 하여 단백질을 완충액 중으로 추출한다.
B. 여러 가지 계면활성제를
사용하거나 유기용매로 가용화 시킨다.
2) 염 석 및 유기용매에 의한 침전
A. 염 석
a. 물에 잘 용해하는 염을
단백질혼합액에 가하여 단백질을 침전 시킨다.
B. 유기용매
a. 에탄올, 아세톤 등의 유기용매를 이용해 단백질을 침전
시킨다.
3) 투석
A. 염 석이나 유기용매로 침전 시킨 단백질에서 불순물을 제거 시킨다.
4) 칼럼 크로마토그래피
A.
원통상의 유리관에 충진제를 채워 혼합물 중 충진제와 상호작용 하는 것을 이용한다.
B. 혼합물을 분리해 내는 방법이다.
5) 이온
교환 크로마토그래피
A. 단백질이 ph에 따라 하전 을 달리하는 성질을 이용하여 단백질을 분리해 내는 방법이다.
6) 흡착 칼럼
크로마토그래피
A. 어떤 물질에 대한 흡착력의 차이를 이용한 방법이다.
7) 겔 여과 크로마토그래피
A. 분자의 크기에 따라
분리해 낼 수 있는 방법이다.
B. 유리관에 고분자 gel을 충진 시켜 gel의 구멍을 통과시킨다.
C. 통과하는 단백질들의
진행속도 차에 의해 단백질을 분리하는 방법이다.
8) 친화성 크로마토그래피
A. 단백질의 어떤 물질과의 친화력을 이용한다.
B. 선택적으로 단백질을 분리해 내는 방법이다.
9) 전기영동
A. 단백질분자의 전하를 이용한 분리, 분석법이다. |
