1. 아미노산
(1) 아미노산의 공통적 구조
1) 아미노기: -NH2
2) 카르복실기: -COOH
(2) L-아미노산
(3) 수용액 중에서의 이온화 (Zwitterionic form)
1) 아미노산은 수용액 상태에서 주위 환경 (수용액의 pH, 수소이온 농도)에 따라 양이온 또는 음이온으로 존재한다.
2) 이온성의 크기 (전하)는 아미노기, 카르복실기외에 R 그룹의 성질에 영향을 받는다.
(4) 아미노산의 분류 (R기)
(참고: 채범석 역 생화학 p119, 그림 5-6. 20종류의 아미노산)
1) 비극성, 지방족 R기
글리신 (-H), 알라닌 (-CH3), 발린 (-CH(CH3)2), 루신 (-CH2CH(CH3)2), 이소루신 (-CHCH3CH2CH3), 프로린 (-CH2CH2CH2-)
2) 극성, 비전하형 R기
세린 (-CH2OH), 트레오닌 (-CHOHCH3),
시스테인 (-CH2SH), 메티오닌 (-CH2CH2SCH3),
아스파라긴 (-CH2CONH2), 글루타민 (-CH2CH2CONH2)
3) 방향족 R기
페닐알라닌 (-CH2C6H6), 티로신 (-CH2C6H6OH), 트립토판
4) 플러스 전하 (+)의 R기
리신 (-CH2CH2CH2CH2NH3+), 아르기닌 (-CH2CH2NHCNH2NH2+, 히스티딘
5) 마이너스 전하(-)의 R기
아스파라트산 (-CH2COO-), 글루탐산 (-CH2CH2COO-)
(5) 특수한 아미노산
1) 표준아미노산: 20가지
2) 특수 아미노산: 약 300가지
프로린: 4-히드록시프로린
리신 : 5-히드록시리신
N-메틸리신
오르니틴
시트룰린
(6) 아미노산의 양면성: 산과 염기
1) 산 (프로톤 공여체로 작용)
반응 후, 전자가가 감소하는 물질
반응 후, 산화되는 물질
2) 염기 (프로톤 수용체로 작용)
반응 후, 전자가가 상승하는 물질
반응 후, 환원되는 물질
(7) 아미노산의 적정곡선
(8) 적정곡선으로 부터의 아미노산의 전하 예측
1) 등전점 (isolelectric point)
완전히 이온된 쌍성 이온형으로 존재
아미노산의 실제전하가 0이 되는 점
실제 전하가 0이므로 전기장에서의 운동이 없음
등전 pH (isoelectric pH): 실제전하가 0이 되는 pH
2) pI pH의 계산
(9) 아미노산의 산과 염기로서의 성질
(10) 아미노산의 분리: 이온교환 크로마토그라피
(참고: 생화학 p128, 그림 5-12: 이온교환 크로마토그라피)
(11) 아미노산 특유의 화학반응
2. 펩티드
(1) 펩티드 결합
1) 펩티드 결합
(참고: 생화학 p129, 그림 5-15: 펲티드 결합)
2) 올리고 펩티드: 몇 개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결된 구조
3) 폴리 펩티드: 몇 백개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결된 구조, 단백질
4) 잔기 (residues): 펩티드 중의 아미노산 단위를 부르는 말
5) 아미노 말단 (amino-terminal)
6) 카르복시 말단 (carboxyl-terminal)
(2) 펩티드의 이온화
(참고: 생화학 p131, 그림 5-17: 펲티드의 이온화와 전하)
(3) 펩티드의 화학반응
(4) 폴리펩티드의 생물활성 및 합성
1) 인슐린
glucose를 사용하여 glycogen을 합성하는 것을 촉진
2개의 작은 폴리 펩티드
1개는 30개의 아미노산 잔기
다른 1개는 21개의 아미노산 잔기
2) 글루카곤
혈당치가 내려가면 글루카곤이 작용
간장의 glycogen이 glucose로 분해되어 혈액속으로 방출
20개의 아미노산으로 구성된 폴리 펲티드
