SPLONO O BELJAKOVINAH

Beljakovine so najvaneja sestavina vsake celice, kajti vsi ivljenski procesi so odvisni od njih. So makromolekularne spojine, sestavljene iz ogljika, vodika, kisika in duika ter vepla, vasih fosforja in drugih elementov. Iz teh elementov so sestavljene aminokisline, ki so osnovna sestavina beljakovin. Pri hidrolizi beljakovin se je posreilo dobiti okoli 30 razlinih aminokislin. Od 30 znanih aminokislin jih lovek potrebuje 20. Od teh je 10 ivljensko vanih in jih imenujemo bistvene ali esencialne aminokisline. Teh telo samo ne more sintetizirati, so pa nujno potrebne za rast, razvoj in zdravje loveka. Odlikuje jih velika raznolikost: sestavljajo miice, kite, kosti, nohte, koo, oesna zrkla, ivalsko krzno, ptije perje, pa tudi rdee krvnike, encime, protitelesa, hormone, membrane, prenaalce informacij, celo toksine bakterij, ki sodijo med najbolj strupene snovi. Priblino polovico suhe mase organizma tvorijo enostavne beljakovine.

STRUKTURA BELJAKOVIN

Pri nastajanju beljakovinske molekule se aminokisline poveejo tako, da reagira skupina -COOH ene molekule s skupino -NH2 druge molekule. Ob odcepu vode nastane vez, ki je znailna za kislinski amid. Imenujemo jo peptidna vez, nastale spojine pa peptide. Kemina reakcija za tvorbo take vezi je kondenzacija:






          slika  D*55


 



           Peptidi, ki vsebujejo dve aminokislinski enoti imenujemo dipeptidi, s tremi tripeptidi... Oligopeptidi vsebujejo do deset aminokislinskih enot, polipeptidi pa ve kot deset. Polipeptide, ki vsebujejo ve kot 100 aminokislinskih enot, imenujemo tudi makropeptidi.
RAZNOLIKOST BELJAKOVIN 

	Razlika med organizmi je pogojena zlasti s proteinsko strukturo. Na svetu je e ve kot pet milijard prebivalcev. Vsak je originalen. e upotevamo, da ima tudi vsak ivalski in rastlinski organizem ter vsak njihov organ svojo znailno beljakovinsko zgradbo, potem mora biti monih veliko milijard razlinih beljakovin. Celo najbolj enostavna celica vsebuje ve kot pet tiso razlinih proteinov.

	Raznolikost beljakovin je pogojena z:

1. razlinimi aminokislinami, vezanimi v beljakovini,
2. razlinimi delei teh aminokislin,
3. razlinimi zaporedji aminokislin,
4. razlinim tevilom aminokislinskih enot v beljakovini (razline molske mase beljakovin).

	Majhne proteinske molekule imajo lahko samo priblino 50 aminokislinskih enot, velike pa ve sto do ve tiso.
	e majhno tevilo aminokislin omogoa gradnjo velikega tevila beljakovin, podobno kot majhno tevilo rk abecede omogoa zapis stotisoev besed.
	tevilo monih povezav aminokislin v beljakovine je skoraj neskonno. Za sedemnajst razlinih aminokislinskih enot daje raun 356 trilijonov monih kombinacij. iva celica, ne glede na te monosti, gradi le sorazmerno majhno tevilo beljakovin po svoji potrebi.
	Medtem ko sta krob in celuloza grajena samo iz enot glukoze, je veina beljakovin zgrajena iz razlinih aminokislin. e bi to ponazorili z dolgo veriico, bi bili veriici za krob in celulozo zgrajeni iz enakih kroglic, za beljakovine pa iz do 20 razlinih kroglic v razlinem deleu in razlinem zaporedju. Le malo je beljakovin, v katerih mono prevladuje ena aminokislina. Tak primer je beljakovina svile, ki vsebuje 44% glicina.







AMINOKISLINE,  SESTAVNI DELI BELJAKOVIN 
 
Struktura in konfiguracija: Aminokisline, ki so sestavni del beljakovin, so skoraj izkljuno (-aminokisline (2-aminokisline), kar pomeni, da je aminoskupina vezana na sosednji atom glede na karboksilno skupino:               R-CH(NH2)-COOH. Razen glicina so vse naravne aminokisline optino aktivne in sodijo med L-spojine (S-spojine).
 
Esencialne aminokisline: Esencialne aminokisline so tiste, ki jih organizem ne more sam sintetizirati in jih mora dobiti s hrano (kot beljakovine ali kot aminokisline). Od priblino dvaindvajset potrebnih je za loveki organizem esencialnih naslednjih deset aminokislin: levcin, lizin, valin, fenilalanin, metionin, histidin, triptofan, arginin, treonin, izolevcin (aminokisline so natete glede na potrebno koliino).
 
Preglednica najpogostejih aminokislin: (v oklepajih so simboli za posamezne aminokisline; z *(zvezdico) so oznaene esencialne aminokisline).
 
       Alifatske aminokisline
  
 Enostavne aminokisline (z eno amino in eno karboksilno skupino)
  - glicin (Gly)
  - alanin (Ala)
  - valin* (Val)
  - levcin* (Leu)
     - izolevcin* (Ile)
     
    Hidroksi aminokisline
  - serin (Ser)
    - treonin* (Thr)
	    
             Aminokisline, ki vsebujejo veplo
  - cistein (Cys)
  - cistin 
     - metionin* (Met)
	    
               Aminodikarboksilne kisline in amidi 
  - asparaginska kislina (Asp)
  - asparagin (Asp-NH2)
  - glutaminska kislina (Glu)
  - glutamin (Glu-NH2)
     - natrijev glutamat ('glutamat')
	    
              Diaminomonokarboksilne kisline
  - lizin* (Lys)
  - arginin* (Arg)
 
     Aromatske aminokisline
  - fenilalanin* (Phe)
  - tirozin (Tyr)
 
     Heteroaromatske in heterocikline aminokisline
  - prolin (Pro)
  - hidroksiprolin (Hypro)
  - triptofan* (Try)
     - histidin* (His)








                                                     slika C*601












VRSTE BELJAKOVIN

Delimo jih na enostavne beljakovine ali proteine, ki so sestavljene le iz aminokislin in na sestavljene beljakovine ali proteidi.

PROTEINI ali ENOSTAVNE BELJAKOVINE 

a)Prave beljakovine
 albumini
 globulini
 prolamini
    histoni

b)Skeletne beljakovine ( skleroproteini ):
 keratin
 kolagen
    elastin
	
Albumini so v vodi topne in so najvekrat nevtralne ali rahlo bazine beljakovine. Vsebujejo komaj kaj glicina, pa mnogo aminokislin, ki vsebujejo veplo. Pojavljajo se skupaj z globulini, kot naprimer serumski albumini (v krvni plazmi), laktoalbumini (v mleku) in ovoalbumini (v jajcih). Posebno strupen je ricin v semenih ricinusa. Zakrknejo pri 50 - 70(C. Najdemo jih v vseh ivih celicah. Albumini so tudi v rastlinah, na primer legumelin v stronicah.
	Globulini (ovoglobulin, laktoglobulin, serumglobulin - antitelesa) so rahlo kisle beljakovine. So najbolj razirjena skupina proteinov. V krvni plazmi nastopajo kot serumski globulini, v razlinih tkivih kot celini globulini, v mleku kot laktoglobulini in v jajcih kot ovoglobulini. Tope se v nekoliko slani vodi in v alkalnih raztopinah; z raztopino amonijevega sulfata(VI) jih lahko reverzibilno oborimo. So rahlo kisle beljakovine.
	Prolamini (gliadin v penici, zein v koruzi, hordein v jemenu, legumin v stronicah) skupaj z glutelini tvorijo gluten, ki je topen v 50 - 80 odstotnem etanolu. Prolamini se v vodi ne tope. Tope pa se v alkoholu in so kisli. Ti so predvsem v itih in stronicah.
	Histoni so bazine beljakovine, topne v razredenih raztopinah hidroksidov in kislin; lahko jih izoborimo z etanolom. So sestavni del celinega jedra, kjer so ibko vezani na nukleinske kisline.
	Skleroproteini se ne tope v mrzli vodi. V vroi vodi nabreknejo (olica) in so teko prebavljivi. Delimo jih na kolagene in keratine:
Kolageni: V kosteh, hrustancu, kitah in koi so vezivno tkivo in osnovna   organska snov; pri kuhanju v alkalnem se kolagen delno raztopi kot elatina (golutin, v neisti obliki kot klej). Pri ohlajanju se raztopina strdi v gel, ki se ob segrevanju znova utekoini. Kolagen v koi strojijo pri proizvodnji usnja.
Keratini: roevinaste snovi ivalskega porekla: lasje, dlake (naprimer volna), perje, nohti, kremplji, rogovi, kopita, parklji. Te beljakovine vsebujejo veliko cistina (torej mnogo vepla); so odporne proti encimom, ki razgrajujejo druge beljakovine.

OBLIKA PROTEINSKIH MOLEKUL

Proteine delimo po obliki molekul v vlaknate ali fibrilarne (fibra - lat. vlakno) in globularne (globus - lat. krogla)

FIBRILARNI PROTEINI so zlasti:
KOLAGENI (12 glavnih tipov), ki so sestavine kosti, miic, koe, kapilarnih      il. Pri kuhanju v vodi se del raztopi in nastane elatina.
ELASTINI gradijo kite, stene velikih il, pljua. Elastinost izvira iz zamreenja njihovih verig.
KERATINI so v volni, laseh, rogovih in kopitih ter perju. Vsebujejo tevilne                disulfidne vezi, ki jim dajejo posebno stabilnost.
MIOZINI so miini proteini.
FIBRIN je krvni protein.
GLOBULARNI PROTEINI pa so predvsem:
ALBUMINI v jajnem beljaku in krvi, v kateri delujejo kot pufri, prenaalci v vodi netopnih lipidov in maobnih kislin ter nekaterih ionov.
GLOBULINI, ki gradijo encime, protitelesa in mnoge transportne proteine.




                                                

                                       
                                                     slika  A*39



PROTEIDI ali SESTAVLJENE BELJAKOVINE








	





Sestavljene beljakovine oziroma proteidi nastajajo v organizmu z bio-sintezo. V molekuli imajo beljakovinsko in nebeljakovinsko komponento. Nebeljakovinsko komponento imenujemo tudi prostetina skupina. 
	Pomembneji proteidi so:
	Nukleoproteidi (prostetina skupina: nukleinske kisline) so sestavni del celinih jeder in celine plazme v rastlinskih in ivalskih celicah, v kromosomih so tudi nosilci dednih informacij. Znailne proteide najdemo tudi v virusih. 
	Fosfoproteidi (prostetina skupina: fosforjeva(V) kislina). Med najpo-membneje sodita kazein (v mleku) in vitelin (v jajnem rumenjaku). Kazein je v mleku raztopljen v obliki kalcijeve soli; mlena kislina, ki nastaja pri kisanju mleka, vee kalcijeve ione, tako da se kazein izobori.
	Glikoproteidi (prostetina skupina: ogljikovi hidrati). V to skupino sodijo predvsem mukopolisaharidi (ti so pogosto preteno polisaharidi iz aminosladkorjev, zaestreni z veplovo(VI) kislino). So pomembne sestavine vezivnih in opornih tkiv (npr. hrustanca) - mukoidi in razlinih sekretov (slina, sluz) - mucini. Omeniti velja tudi heparin, ki prepreuje strjevanje krvi, in snovi, ki doloajo krvne skupine.
	Kromoproteidi (prostetina skupina: barvila). Sem sodijo predvsem elezove spojine - hemoglobin (rdee krvno barvilo) in mioglobin (rdee miino barvilo); oba vsebujeta hem kot prostetino skupino (kot barvilo); nato razlini encimi dihalne verige, ki tudi vsebujejo elezo in seveda kloroplastin, ki vsebuje magnezij in zeleno barvilo klorofil.
	K proteidom tejemo e encime (ki imajo vasih kot protetino skupino vitamine), pa tudi nekatere hormone.
ZNAILNOSTI ZGRADBE BELJAKOVIN 

	Razlago zapletene tridimenzionalne zgradbe (konformacije) beljakovin so omogoile predvsem rentgenska, nevtronska in elektronska spektroskopija, s katerimi lahko 'vidimo' proteine v milijonkratni poveavi. Noveje raziskave so tudi pokazale, da so proteini zelo dinamine molekule: ko opravljajo svojo funkcijo, spreminjajo svojo obliko. Tako se na primer konformacija rodopsina, proteina v oesni mrenici, spremeni v svetlobi - to je prva stopnja gledanja.
	Take strukturne spremembe poteejo hitreje kot v milijardinki sekunde in zaznajo jih lahko zlasti, odkar uporabljajo pulzirajoi laser (pred tem so v ta namen uporabljali manj uinkovito flefotolizo)
	Zapleteno zgradbo beljakovin razlagajo na tirih ravneh:










          
                                                                                         

        


1) Primarna zgradba je zaporedje aminokislin v delu molekule beljakovine, ki se ponavlja. Takemu delu pravimo sekvenca (sequentia - lat. zaporedje).






                                       PRIMER: D*59



Konformacije proteinov so bistvene za njihovo bioloko vlogo. Tako ima, na primer, protein kolagen, ki jaa koo in kosti, nitaste molekule. Protitelesa imajo po veini molekule oblike rke Y. Na povrini imajo vdolbine za prepoznavanje tuje snovi (tujkov).




Tri slike  d*59



	Protitelesa veejo tujke v veje skupke, ki se izoborijo iz raztopine (na primer iz krvi).

Sekundarna zgradba oznauje obliko, ki je posledica vodikovih vezi znotraj take verige aminokislin ali pa med verigami aminokislin.
 
Zvitje verige aminokisline v spiralo imenujemo heliks (latinsko helix - vijanica, spirala, svitek). Vzrok za nastanek heliksa so vodikove vezi med peptidnimi skupinami v isti verigi aminokislin. Zaradi teh vezi se proteinska molekula zvije v spiralo. Proteinske molekule imajo po ve sto vodikovih vezi.





                                                     
                   S1 D*60                                              S2 D*66                               



	

	



	Kisikov atom karbonilne skupine ene peptidne skupine v verigi se vee prek vodikovega atoma na duik druge peptidne skupine.
	Najbolj razirjena oblika je alfa vijanica (( - heliks) - polipeptidna veriga se zvije kot desni vijak, vse stranske verige so usmerjene navzven. Levo vijanico (heliks) pa so odkrili v kolagenih. Fibrila kolagena s premerom 1 mm prenese obteitev z maso 10 kg.
	Strukturo beljakovinskih molekul v obliki vijanice sta leta 1948 pojasnila amerika kemika Linus C. Pauling in Robert B. Corey. Pauling je za svoje raziskovanje zgradbe proteinov dobil leta 1954 Nobelovo nagrado.
	Primer spiralne sekundarne zgradbe je volna, strukturo vijanice pa imajo tudi lasje.




                                                 
                                                    Slika d*61







Zgradba las, posneta z elektronskim mikroskopom. Levo zgoraj je posnetek nepokodovanega lasu, spodaj pa po letu dni esanja. Posnetek desno zgoraj lepo kae, kaj se dogaja, kadar se lasje zaradi neprimernega ravnanja ali bolezni razcepijo (na tej sliki je posebno dobro vidna nitasta zgradba). Desna spodnja slika kae, kako sprej za lase le te zlepi.

Vodikove vezi med peptidnimi skupinami lahko nastopajo tudi med razlinimi verigami proteinov. Tako nastanejo plastovite beljakovinske sekundarne zgradbe. Primer je svila:



          
                             tri slike D*61




Posnetek z elektronskim mikroskopom kae nitasto (fibrilarno) zgradbo kolagena (desno), ki je grajen kot trojna vijanica (levo). Kolagen pripomore, da je koa mona in elastina. Fibrile kolagena nastanejo pri zlaganju molekul kolagena druge ob drugi. To zlaganje poteka tako pravilno, da nastanejo natanno urejene trakaste fibrile.
Molekularna zgradba se seveda odraa v lastnostih las in svile, vendar sliki obeh nista neposredno primerljivi z izseki njune molekularne zgradbe: dimenzije las in niti podajamo v tisoinkah milimetrov, dimenzije molekul pa so e 10.000 krat manje.
Razlika je v lastnostih spojin s tako strukturo. Volno z vijano zgradbo lahko raztegnemo podobno kot ico na telefonskem aparatu, svila pa je s plastovito strukturo bistveno manj raztegljiva.
Opisana sekundarna zgradba je znailna za fibrilarne beljakovine, ki lahko tvorijo nitaste ali pa plastovite strukture.

Terciarna zgradba je posledica vezi med radikali aminokislin. Tudi te vezi so lahko med deli iste verige beljakovinske molekule ali pa med razlinimi verigami. Nastopajo tri vrste takih vezi:

Ionske vezi se tvorijo kadar ima ena veriga (ali en del verige) pozitivni, druga veriga (ali drugi del verige) pa negativni naboj. Tvorba ionov je odvisna od pH:


                                                  slika D*62




Privlak med nepolarnimi radikali ogljikovodikov je sicer ibek, vendar tudi prispeva k povezovanju verig. Tako nastanejo veja nepolarna podroja, ki prepreujejo vstop vodi. Zato so te vezi zelo pomembne za obstojnost zlasti kroglastih (globularnih) proteinov:




                                                    slika D*62


Povezave z disulfidnimi skupinami -S-S-:



                                               sliki D*63


e beljakovina vsebuje aminokislino cistein, ki ima -SH skupine, lahko z oksidacijo nastanejo disulfidne skupine (mostiki). Disulfidni mostiki so znailni za beljakovine las.
Lasni keratin je primer za nitasti ali fibrilarni protein.
                                                                            




          
                                                                 D*63



    slika 1                 slika 2                       slika 3                            slika 4    


Po tri beljakovinske verige z obliko (-vijanice (slika 1), se zvijejo v trojno vijanico (slika 2). Enajst trojnih vijanic se povee v mikrofibrilo - vlakence (slika 3). Mikrofibrile se dalje poveejo v makrofibrile - vlakna    (slika 4).
Globularni (kroglasti) proteini imajo verige beljakovinske molekule povezane  in  zvite v klobie.  So osnova tevilnih encimov.
Terciarna zgradba proteina je bistvena za fizioloko funkcijo beljakovin. Tako imajo encimi na primer 'epe' in 'razpoke', v katere sede ena molekula, njeno reakcijo pa katalizira encim.
Poruenje sekundarne in terciarne zgradbe (na primer pri segrevanju nad 70 C) lahko povsem spremeni lastnosti proteina - pravimo, da je denaturiran. Primer: kuhanje jajca. Denaturirani proteini po navadi izgubijo sposobnost raztapljanja v vodi. Denaturiranje proteinov potee tudi s kratkovalovnim in UV-sevanjem, organskimi topili, monimi kislinami in bazami ter solmi tekih kovin. Vsi ti  najvekrat poruijo vodikove vezi ali pa reagirajo z -SH skupinami.
Kvarterna zgradba proteinov je takna stopnja urejenosti povezave proteinskih enot, ki zagotavlja funkcijo kompleksnega proteina. Med seboj se veejo beljakovinske enote, od dveh do dvajsetih in ve. Visoke povezave dosegajo e proteinske molekularne strukture, ki imajo sposobnost samoorganizacije kot osnove ivljenja (primer: virusi paliastih in nitastih oblik).
Sorazmerno enostaven primer je loveki hemoglobin. Ta vsebuje globularni protein globin z molekulsko maso 68.000, ki ima povezane tiri aminokislinske verige.









                              D*64    


    Slika 1                                                         slika 2


Poenostavljen prikaz posamezne verige (146 aminokislinskih enot, terciarna zgradba - slika 1), ki nosi molekulo hema - ta vee kisik in poenostavljen prikaz povezave tirih verig v molekulo hemoglobina (slika 2) - kvarterna zgradba.

e pride do napake v aminokislinski verigi, na primer do napane aminokisline na doloenem mestu, je struktura hemoglobina motena in zato ne more ve pravilno prenaati kisika. Iz razlinih vzrokov lahko pride tudi do neobstojee tercialne ali kvarterne zgradbe (postane na primer paliasta), zaradi esar se nepravilno tvori membrana, kar privede do popolnoma spremenjene oblike rdeih krvnik, to pa do slabokrvnasti (anemije).





BIOLOKI POMEN BELJAKOVIN

 PRESNOVA BELJAKOVIN     

	loveko telo ne more uinkovito shraniti proteinov, hkrati pa jih izgublja, zlasti z razgradnjo do senine, ki se izloa z urinom. Beljakovine izgubljamo tudi z blatom, znojem, luenjem koe, stienjem las in nohtov.
	Presnova proteinov se zane v elodcu in kona v tankem revesu. Pri presnovi proteinov sodeluje veliko encimov, ki jih imenujemo proteaze. elodni pepsin katalizira hidrolizo le priblino 10 % peptidnih vezi. Tako nastanejo proteinski fragmenti z molsko maso od priblino 600 do 3000. V tankem revesju pa potee hidroliza do aminokislin, ki se absorbirajo skozi stene revesja. Posebne proteinske ovojnice itijo prebavila pred hidrolizo lastnih beljakovin.
	Aminokisline prehajajo v jetra, ta pa jih delno poiljajo za gradnjo proteinov v celice, v jetrih pa se iz aminokislin sintetizirajo encimi, delno jih porabijo tudi za sproanje energije. 

POTREBE ORGANIZMA PO BELJAKOVINAH

	Organizem mora dnevno nadoknaditi beljakovine, za kar je potrebna uravnoteena prehrana. Proteini naj predstavljajo okrog 15 % dnevne kalorine vrednosti prehrane.
	Odrasel lovek ima priblino 10 kg proteinov in priblino 300 g jih obnovi dnevno. Del od teh 300 g reciklira, drugi del pa mora dobiti s hrano. Za vzdrevanje ravnoteja duika v organizmu potrebujemo med 25 in 38 g visokokvalitetnih proteinov na dan (meso, jajca, mleko) ali 32 do 42 g manjkvalitetnih (itarice, koruza).
	Premalo proteinov v prehrani povzroa propadanje organizma. Hude posledice poznajo zlasti v revnih deelah. Za zahodno podsaharsko Afriko, kjer je pomanjkanje beljakovin najveje, je znailna bolezen kvasiorkor.
Prevelika koliina proteinov v prehrani je prav tako kodljiva, ker: preve obremenjuje jetra in ledvice, kjer poteka metabolizem proteinov. Pri popolni presnovi beljakovin nastane amonijak. V jetrih se amonijak pretvori v senino. Del senine porabi organizem za gradnjo aminokislin, viek pa se prek ledvic izloi z urinom. e organizem nima dovolj ogljikovih hidratov kot vira energije, porablja beljakovine in senina se kopii v telesu. Preobremenitev telesa s senino povzroa uremijo, vrsto zastrupitve organizma, ki jo spremljajo slabost, bruhanje, vrtoglavica, kri ter zadah po urinu v znoju in izdihanem zraku.
Proteini poveujejo izloanje kalcijevih ionov, ki jih organizem potrebuje za gradnjo kosti in zob ter v prenosu ivnih impulzov. 
Preve proteinov povzroi izsuitev (dehidracijo) organizma, kar je zlasti pomembno za portnike, ki pogosto uivajo beljakovinsko preve bogato hrano. To je zmotno, saj viek beljakovin ne gradi miic, temve ga organizem razgradi in porabi kot vir energije.V isti namen bi lahko sluili ceneji ogljikovi hidrati. Miice lahko razvijamo samo s telesnimi napori.
	  
BELJAKOVINE V IVILIH 

	Beljakovine imajo nekatere lastnosti, ki jih mora poznati gospodinja, posebno pa e kuhar, e hoe pripraviti okusno hrano. Omejimo se na dve tipini lastnosti: topnost v vodi in zakrknjevanje beljakovin.
	Omenili smo e, da se nekatere beljakovine v vodi topijo. To so predvsem beljakovine, ki tvorijo citoplazmo v celicah in razne tekoine v organizmih. Te beljakovine tvorijo z vodo nepravo raztopino - koloid. Beljakovinskih ivil zato ne namakamo ali preve ne izpiramo, ker voda izlui iz njih kar precej beljakovin in tako ivila osiromai.
	Beljakovine, ki so v vodi netopne, veejo vodo, pri emer mono nabreknejo. To je lahko pozitivno. Namakamo naprimer fiol, da se hitreje in enakomerno skuha. Pri tem fiol precej povea svoj volumen. Nabrekle beljakovine pa se hitreje kvarijo. Ve je vode, hitreje je razmnoevanje mikroorganizmov.
	Zakrknjenje ali koagulacijo beljakovin v hrani lahko povzroajo: vroina, kisline in encimi.
	Veina beljakovin zane koagulirati na temperaturi nad 60(C. Nekatere beljakovine koagulirajo e pri 42(C, druge pri 50(C, nekatere ele pri 70(C. To lastnost upotevamo pri pripravi ivil, da dobimo kvalitetna jedila. Meso damo v vroo maobo, kadar hoemo dobro peenko, v mrzlo vodo pa damo meso, kadar hoemo dobro juho. V vroi maobi beljakovine hitro zakrknejo, medtem ko v mrzli vodi le poasi koagulirajo, pri emer se iz mesa izcejajo nekatere snovi, ki narede juho okusno in mono. Pa e drugi primer: jajca, ki jih dodamo cmokom ali monatim jedem, prepreujejo, da bi se cmok razkuhal. Iz zakrknjenih jajnih delcev se namre naredi okoli cmoka trdneje ogrodje in tako se cmok ne razkuha in v vodi ne razpade. Krompir in zelenjavo damo kuhat vselej v vrelo vodo, nikdar v mrzlo, da ohranimo tisto malo beljakovin, ki jih vsebujejo ta ivila.
	Kisline prav tako zakrknejo vse beljakovine. Tudi to lastnost izkoriamo pri kuhanju ivil. Tako naprimer: kis dodajamo e kuhanim jedem in paradinikovo mezgo e kuhanemu mesu in krompirju, e noemo, da se nam meso in krompir slabo skuhata. Nasprotno pa ribam, zelju, ohrovtu in buam dodamo kislino (limono ali kis) med kuhanjem, da se ne razkuhajo. Tudi limonino mleko lahko naredimo samo zato, ker limonina kislina zakrkne beljakovine. Ker pa je v mleku e tako in tako tudi mlena kislina, se mleko rado skisa samo od sebe. Zato je zelo vano, da znamo z njim pravilno ravnati in ga pravilno shranjevati. Skisanje mleka - e se seveda nismo sami odloili, da ga skisamo - je ena od slabih strani koagulacije beljakovin.
	Najbolj znani encim, ki povzroa zakrknjevanje beljakovin, je sirilo, ki se uporablja pri izdelavi sirov. Ta encim dobijo iz elodca telet ali kakih drugih mladih sesalcev, v vejih koliinah pa ga pridobivajo sintetino s pomojo posebne plesni iz itnih odpadkov. Dodan mleku, povzroa zakrknjenje mlenih beljakovin. 

 ZAKLJUEK

Beljakovine so odloilnega pomena in 'glavni krivci' za nastanek ivljenja. Bogastvo monosti povezovanja aminokislin kot osnovnih gradnikov beljakovin pa je vzrok za veliko raznolikost v ivi naravi. 
Veliko znanja nas e aka v raziskavah tega podroja. Veliko reitev in zdravil o trenutno e neozdravljivih boleznih se skriva tukaj. Tudi sam dedni zapis loveka. Z odkrivanjem teh skrivnosti pa se pribliujemo tudi eni veliki nevarnosti - zlorabi.

 














































Literatura:


KEMIJA zakonitosti in uporaba   -   P.W.Atkins, M.J.Clugston, M.J.Frazer, R.A.Y. Jones
ORGANSKA HEMIJA  za studente biologije i medicine   -   G. A. TAYLOR
PREHRANA                      -    M. Gliha,   M. Kodele
ORGANSKA KEMIJA II  -    Aleksandra Kornhauser
PREHRANA BOLNIKA   -   Draigost  Pokorn
ORGANSKA KEMIJA   -      Miha   Tiler
ORGANSKA HEMIJA   -      Dr. Ilija  Rikovski
                         BELJAKOVINE                                      17                                seminarska      naloga


